糖量子自己本身的简化性和诸多N-glycoproteins低表达出平行可使得对N-glycosylation组成部分的研究技术的简述十分难点。在在线检测低丰度的N糖基化遮盖血清或肽段时，这当中添加海量未遮盖的血清肽断，这很更容易将低丰度的糖基化遮盖血清肽段的数字信号遮盖。凝素亲和法是现阶段糖血清质组学中操作很广泛的破乳聚集技术。凝集素（lectin）是类糖融入血清质，能专情判别某种特俗组成部分的单糖或聚糖中既定的糖基字段而与之融入，其与糖链可逆性非共价融入，糖血清或糖肽被凝集素捕捉到后会，一般说来用既定的单糖进行激烈竞争融入凝集素将糖血清或糖肽洗刷完成。 血清酶质经由酶解后回收利于凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，第二步用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该正确处理促使Asn原子核量提升2.9890Da。接下来用高高精准度LC-MS质谱仪验测脱糖后的肽段，可以通过检索系统统计资料库，询问脱糖后原子核量各自按理来说原子核量的變化各类糖基化表达肽段的回文序列，然后来确定好该血清酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点来确定好时候，再回收利于label-free的机制对其对其进行酶联免疫法研究分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031